RUO Principal

Repositorio Institucional de la Universidad de Oviedo

Ver ítem 
  •   RUO Principal
  • Producción Bibliográfica de UniOvi: RECOPILA
  • Tesis
  • Ver ítem
  •   RUO Principal
  • Producción Bibliográfica de UniOvi: RECOPILA
  • Tesis
  • Ver ítem
    • español
    • English
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Listar

Todo RUOComunidades y ColeccionesPor fecha de publicaciónAutoresTítulosMateriasxmlui.ArtifactBrowser.Navigation.browse_issnPerfil de autorEsta colecciónPor fecha de publicaciónAutoresTítulosMateriasxmlui.ArtifactBrowser.Navigation.browse_issn

Mi cuenta

AccederRegistro

Estadísticas

Ver Estadísticas de uso

AÑADIDO RECIENTEMENTE

Novedades
Repositorio
Cómo publicar
Recursos
FAQs
Las tesis leídas en la Universidad de Oviedo se pueden consultar en el Campus de El Milán previa solicitud por correo electrónico: buotesis@uniovi.es

Purificación y caracterización cinética y fisiológica de la aminopeptidasa yspi de schizosaccharomyces pombe

Autor(es) y otros:
Arbesú, María José
Director(es):
Suárez Rendueles, María PazAutoridad Uniovi
Centro/Departamento/Otros:
Biología Funcional, Departamento deAutoridad Uniovi
Fecha de publicación:
1991
Resumen:

El conocimiento del sistema proteolítico de Schiz. Pombe es primordial para la obtención de mutantes en los cuales expresar genes de eucariotas superiores con fines médicos o industriales. Esta tesis consistió en el estudio de la aminopeptidasa yspi de Schiz. Pombe. Para la purificación del enzima se partió de una cepa superproductora del mismo. El enzima se purificó a homogeneidad 1000 veces con respecto a la cepa salvaje, con rendimiento del 5.5%. Este enzima es una proteína dimérica de 184 kda de masa molecular, constituida por dos subunidades idénticas de 92 kda cada una. El enzima presenta una km de 0.13 mm frente a lys-pna. El ph óptimo es de 7.0, siendo estable a valores de ph entre 4.5 y 7.5. Es estable a la temperatura entre 0 grados y 40 grados c. Este enzima es una serin peptidasa y probablemente se trata de una metalopeptidasa. La ausencia de actividad no afecta ni al crecimiento vegetativo ni a la tasa de esporulación. Esta involucrado en la degradación proteica en ayuno de nitrógeno o de carbono, hidrolizando péptidos pequeños producidos por el ataque de endoproteasas sobre polipéptidos.

El conocimiento del sistema proteolítico de Schiz. Pombe es primordial para la obtención de mutantes en los cuales expresar genes de eucariotas superiores con fines médicos o industriales. Esta tesis consistió en el estudio de la aminopeptidasa yspi de Schiz. Pombe. Para la purificación del enzima se partió de una cepa superproductora del mismo. El enzima se purificó a homogeneidad 1000 veces con respecto a la cepa salvaje, con rendimiento del 5.5%. Este enzima es una proteína dimérica de 184 kda de masa molecular, constituida por dos subunidades idénticas de 92 kda cada una. El enzima presenta una km de 0.13 mm frente a lys-pna. El ph óptimo es de 7.0, siendo estable a valores de ph entre 4.5 y 7.5. Es estable a la temperatura entre 0 grados y 40 grados c. Este enzima es una serin peptidasa y probablemente se trata de una metalopeptidasa. La ausencia de actividad no afecta ni al crecimiento vegetativo ni a la tasa de esporulación. Esta involucrado en la degradación proteica en ayuno de nitrógeno o de carbono, hidrolizando péptidos pequeños producidos por el ataque de endoproteasas sobre polipéptidos.

URI:
http://hdl.handle.net/10651/17092
Otros identificadores:
https://www.educacion.gob.es/teseo/mostrarRef.do?ref=90960
Tesis Publicada:
http://absysweb.cpd.uniovi.es/cgi-bin/abnetopac?TITN=546579
Notas Locales:

Tesis 1991-017

Colecciones
  • Tesis [7669]
Ficheros en el ítem
Compartir
Exportar a Mendeley
Estadísticas de uso
Estadísticas de uso
Metadatos
Mostrar el registro completo del ítem
Página principal Uniovi

Biblioteca

Contacto

Facebook Universidad de OviedoTwitter Universidad de Oviedo
El contenido del Repositorio, a menos que se indique lo contrario, está protegido con una licencia Creative Commons: Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 Internacional
Creative Commons Image