Características, procesamiento proteolítico y papel en el desarrollo de nucleasas exocelulares de streptomyces antibioticus
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Se realizó un estudio en S. antibioticus, con el fin de analizar la presencia de actividades nucleolíticas distintas a la previamente descrita en el periplasma de la bacteria. Se detectaron dos nucleasas exocelulares, de 34 kDa y 18 kDa, que fueron purificadas y caracterizadas bioquímicamente. Ambos enzimas presentan actividad endo-exonucleolítica. Hidrolizan ADN y ARN, y dejan como productos finales una mezcla de mono y oligonucleótidos. Aparecen desde el inicio del desarrollo del microorganismo y alcanzan niveles máximos en la fase de micelio aéreo. Las dos nucleasas parecen tener su origen en un precursor inactivo de 74 kDa; que sufre un procesamiento proteolítico, llevado a cabo por una proteasa de tipo tripsina (TLP). La secuencia amino-terminal de la DNasa de 18 kDa es homologa a la de otras proteinas de la familia de las ciclofilinas; y la DNasa de 18 kDa presenta actividad isomerasa; lo que sugiere su relación con estas proteinas. Se propone el papel de estas nucleasas en el proceso de diferenciación del microorganismo, y la homología de estos procesos con algunos acontecimientos bioquímicos que tienen lugar durante los procesos de apoptosis de células eucariotas.
Se realizó un estudio en S. antibioticus, con el fin de analizar la presencia de actividades nucleolíticas distintas a la previamente descrita en el periplasma de la bacteria. Se detectaron dos nucleasas exocelulares, de 34 kDa y 18 kDa, que fueron purificadas y caracterizadas bioquímicamente. Ambos enzimas presentan actividad endo-exonucleolítica. Hidrolizan ADN y ARN, y dejan como productos finales una mezcla de mono y oligonucleótidos. Aparecen desde el inicio del desarrollo del microorganismo y alcanzan niveles máximos en la fase de micelio aéreo. Las dos nucleasas parecen tener su origen en un precursor inactivo de 74 kDa; que sufre un procesamiento proteolítico, llevado a cabo por una proteasa de tipo tripsina (TLP). La secuencia amino-terminal de la DNasa de 18 kDa es homologa a la de otras proteinas de la familia de las ciclofilinas; y la DNasa de 18 kDa presenta actividad isomerasa; lo que sugiere su relación con estas proteinas. Se propone el papel de estas nucleasas en el proceso de diferenciación del microorganismo, y la homología de estos procesos con algunos acontecimientos bioquímicos que tienen lugar durante los procesos de apoptosis de células eucariotas.
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Tesis 1998-100
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- Tesis [7670]