Permeabilización específica de iones mediada por transferrinas sobre membranas biológicas y artificiales

Abstract

Las transferrinas son una familia de proteínas que hace su aparición con el filo de los cordados ya en los primeros estadíos de la escala evolutiva. Como rasgo destacado y diferencial esta la capacidad de todas ellas de unir metales(principalmente hierro) al igual que aniones, hecho único en la metalobioquímica. Las transferrinas están compuestas de una única cadena polipeptídica de 680-700 AA y con un peso molecular que varia de los 78-86 kDa. Dicha cadena polipeptídica se halla dividida en dos lóbulos claramente definidos en las tres transferrinas:lóbulo n lóbulo bc y región conectora. Cada lóbulo está a su vez dividido en dos dominios diferentes n1; n2 c1 y c2 en cisura entre ambos dominios hay un sitio de unión al hierro por lóbulo el sitio n y el sitio c estan distanciados 42 a uno de otro. Las transferrinas poseen una gran variedad de propiedades en los seres vivos relacionadas, directa o indirectamente con una acción antimicrobiana. Entre los modelos que diversos autores han propuesto para explicar la actividad antibacteriana de esta familia de proteínas destacan: 1 captación competitiva del hierro. Metabolito indispensable para el crecimiento celular; 2 una acción antimicrobiana directa o en colaboración con otras moléculas como la lisozima en el caso de la lactofern; 3 alteración de procesos metabólicos tales como la incorporación de glucosa en S. mutans; 4 alteración de la membrana externa en Gram negativos; 5 la presencia de dominios catiónicos intramoleculares con propiedad bactericida. Ninguno de estos modelos explica satisfactoriamente la probada capacidad antibacteriana de las transferrinas.