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Estudio de la resistencia a fosfomicina en pseudomonas syringae: comparación con genes relacionados

Autor(es) y otros:
García Suárez, Pilar
Director(es):
Suárez Fernández, Juan EvaristoAutoridad Uniovi
Centro/Departamento/Otros:
Biología Funcional, Departamento deAutoridad Uniovi
Fecha de publicación:
1993
Resumen:

Se ha realizado un estudio de la resistencia a fosfomicina (fo) en el microorganismo productor pseudomonas syringae pb-5123, determinándose que es impermeable al antibiótico exocelular. Se ha clonado y secuenciado un gen, fosc, procedente de esta cepa, que confiere resistencia a fo en escherichia coli. Este gen codifica una proteína de 182 aminoácidos que presenta homología con atp-amp transfosforilasas eucariotas. Los extractos de las células portadoras de fosc en presencia de atp modifican la fo inactivándola. La modificación podría ser una fosforilación ya que se revierte por acción de la fosfatasa alcalina. Adyacente a fosc existe otro gen que codifica una proteína de 173 aminoácidos, cuya secuencia presenta homología con una glutation-s-transferasa (gst) de schistosoma mansoni. Se ha purificado y caracterizado una gst procedente de e. Coli para compararla con fosa. Proteína de resistencia a fo procedente de bacterias nosocomiales y que también utiliza glutation. La forma funcional de la nueva gst es un homodimero cuyos monomeros tienen un pm de 24000 daltones. En sus características presenta similitud con otras gsdt procariotas pero no con fosa. Se ha aplicado la pcr y la inmunodetección de proteínas a la determinación de la presencia de fosa y fosa en estudios epidemiológicos de resistencia plasmídica a fo.

Se ha realizado un estudio de la resistencia a fosfomicina (fo) en el microorganismo productor pseudomonas syringae pb-5123, determinándose que es impermeable al antibiótico exocelular. Se ha clonado y secuenciado un gen, fosc, procedente de esta cepa, que confiere resistencia a fo en escherichia coli. Este gen codifica una proteína de 182 aminoácidos que presenta homología con atp-amp transfosforilasas eucariotas. Los extractos de las células portadoras de fosc en presencia de atp modifican la fo inactivándola. La modificación podría ser una fosforilación ya que se revierte por acción de la fosfatasa alcalina. Adyacente a fosc existe otro gen que codifica una proteína de 173 aminoácidos, cuya secuencia presenta homología con una glutation-s-transferasa (gst) de schistosoma mansoni. Se ha purificado y caracterizado una gst procedente de e. Coli para compararla con fosa. Proteína de resistencia a fo procedente de bacterias nosocomiales y que también utiliza glutation. La forma funcional de la nueva gst es un homodimero cuyos monomeros tienen un pm de 24000 daltones. En sus características presenta similitud con otras gsdt procariotas pero no con fosa. Se ha aplicado la pcr y la inmunodetección de proteínas a la determinación de la presencia de fosa y fosa en estudios epidemiológicos de resistencia plasmídica a fo.

URI:
http://hdl.handle.net/10651/16577
Otros identificadores:
https://www.educacion.gob.es/teseo/mostrarRef.do?ref=115923
Notas Locales:

Tesis 1993-070

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