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Análisis funcional de residuos aminoacídicos de la proteína Sfc1 de Saccharomyces cerevisiae y de regiones implicadas en su localización subcelular

Autor(es) y otros:
Valdés Ojeda, Eva María
Director(es):
Rodicio Rodicio, María RosauraAutoridad Uniovi
Centro/Departamento/Otros:
Bioquímica y Biología Molecular, Departamento deAutoridad Uniovi
Fecha de publicación:
2003-03-31
Descripción física:
122 p.
Resumen:

La proteína Sfc1 de saccharomyces cerevisiae pertenece a una familia de proteínas mitocondriales que esta formada por 35 miembros, los cuales están codificadas por genes nucleares. Estas proteínas se sintetizan en el citosol sin presecuencia aminoterminal y se mantienen sin plegarse gracias a la acción de chaperononas citosólicas. Luego, las translocasas de la membrana mitocondrial externa e interna (tom y tim, respectivamente) las reconocen y las transportan a través de ambas membranas. Esta clase de proteínas contiene secuencias internas de señalización para su transporte a la mitocondria. El papel fisiológico de Sfc1 es transportar el succinato producido en el citosol, a partir de isocitrato por la acción de la isocitrato liasa, al interior mitocondrial mediante un intercambio por fumarato. Este intercambio es esencial para el crecimiento de S.cerevisiae en etanol o acetato como única fuente de carbono. En este trabajo hemos determinado la importancia de tres residuos de cisteína y de dos grupos amino presentes en el transprotador Sfc1 para su función, mediante técnicas de mutagénesis dirigida. Además, hemos identificado posibles secuencias internas relacionadas con la localización subcelular de Sfc1.

La proteína Sfc1 de saccharomyces cerevisiae pertenece a una familia de proteínas mitocondriales que esta formada por 35 miembros, los cuales están codificadas por genes nucleares. Estas proteínas se sintetizan en el citosol sin presecuencia aminoterminal y se mantienen sin plegarse gracias a la acción de chaperononas citosólicas. Luego, las translocasas de la membrana mitocondrial externa e interna (tom y tim, respectivamente) las reconocen y las transportan a través de ambas membranas. Esta clase de proteínas contiene secuencias internas de señalización para su transporte a la mitocondria. El papel fisiológico de Sfc1 es transportar el succinato producido en el citosol, a partir de isocitrato por la acción de la isocitrato liasa, al interior mitocondrial mediante un intercambio por fumarato. Este intercambio es esencial para el crecimiento de S.cerevisiae en etanol o acetato como única fuente de carbono. En este trabajo hemos determinado la importancia de tres residuos de cisteína y de dos grupos amino presentes en el transprotador Sfc1 para su función, mediante técnicas de mutagénesis dirigida. Además, hemos identificado posibles secuencias internas relacionadas con la localización subcelular de Sfc1.

URI:
http://hdl.handle.net/10651/16133
Otros identificadores:
https://www.educacion.gob.es/teseo/mostrarRef.do?ref=287178
Notas Locales:

Tesis 2003-153

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