Exopeptidasas de Schizosaccharomyces pombe. Caracterización bioquímica y molecular

Abstract

Para profundizar en el conocimiento del fenómeno de la proteólisis, mecanismo central de control post-traduccional en la célula eucariota, es necesaria la caracterización previa de las peptidasas implicadas en el mismo. Hemos aislado mutantes que carecen de actividad dipeptidil aminopeptidasica. Su análisis bioquímico y genético mostró que poseían defectos en su gen estructural DAP-1+, localizado en el cromosoma III de la levadura de fision. Hemos aislado también, mediante complementación funcional, el gen APE-1+, que codifica a la aminopeptidasa mayoritaria de Schizosaccharomyces pombe. Hemos secuenciado las dos hebras de un fragmento de DNA de 4 KB que contiene el gen y las zonas flanqueantes. Hemos detectado una pauta abierta de lectura de 2646 BP que codifica una proteína de 882 aminoácidos con una masa molecular de 99130 DA. La secuencia de aminoácidos deducida muestra un alto grado de homología con la de otras aminopeptidasas de diferentes organismos.