Localización subcelular de las dipeptidil aminopeptidasas YSCIV e YSCV de Saccharomyces

Abstract

La actividad x-prolil dipeptidil aminopeptidasa total detectada en S. Cervisiae es consecuencia de la acción de al menos dos proteínas actuando simultáneamente sobre el mismo tipo de sustratos sintéticos. Estos dos enzimas son la dipeptidil aminopeptidasa YSC IV y la dipeptidil aminopeptidasa YSC V y han sido los primeros enzimas proteolíticos ligados a membranas encontrados en esta levadura. En este trabajo se han localizado intracelularmente ambas actividades encontrándose que la dipeptidil aminopeptidasa YSC IV se encuentra asociada con la membrana plasmática mientras que la dipeptidil aminopeptidasa YSC V está ubicada en la membrana vacuolar. Así mismo se ha realizado una caracterización cinética de este último una vez purificado a homogeneidad. Así hemos averiguado que se trata de una proteinasa neutra del tipo serin proteasa que elimina dipéptidos del extremo amino-terminal de las cadenas polipeptídicas pareciendo bastante específica para pro en segunda posición