Purificación e inactivación catabólica de la isocitrato liasa de

Abstract

En este trabajo se demuestra que la inactivación del enzima isocitrato liasa (ICL) tiene una fase reversible en la que se observa una fosforilación y una irreversible que se debe a la proteólisis del enzima, puesto que desaparece el material antigénico detectable con anticuerpos. Se hace un estudio comparativo con la inactivación catabólica que sufre la fructosa 16 difosfatasa, (FDPasa), la malato deshidrogenasa y los resultados indican que la ICL y la FDPasa ambas comparten los dos tipos de inactivación. Sin embargo la cinética de inactivación de la FDPasa es más rápida que la de la ICL y las proteasas que están implicadas en la proteólisis de ambos enzimas parecen ser diferentes. El mecanismo por el que la glucosa causa la inactivación de la ICL no se explica exclusivamente por el aumento en los niveles de cAMP como es el caso de la inactivación transitoria de la FDPasa sino que se postulan otras señales alternativas. En este trabajo se ha purificado la ICL de levaduras que se utilizó para hacer una caracterización de este enzima y para obtener anticuerpos que se utilizaron en los estudios de inactivación catabólica.