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Estudio de las proteínas p72 y nucleósido trifosfato hidrolasa del virus de la peste porcina africana

Autor(es) y otros:
Pérez Freije, José MaríaAutoridad Uniovi
Director(es):
López Otín, CarlosAutoridad Uniovi
Centro/Departamento/Otros:
Biología Funcional, Departamento deAutoridad Uniovi
Fecha de publicación:
1992
Resumen:

El estudio de las proteínas estructurales del virus de la peste porcina africana resulta crucial de cara al desarrollo de una vacuna y de un método de diagnóstico eficaces. El gen que codifica la proteína p72 fue identificado utilizando sondas oligonucleotídicas derivadas de secuencias parciales de aminoácidos de la proteína purificada. La determinación de la secuencia de nucleótidos del gen permitió deducir la secuencia de aminoácidos de la proteína y facilitó su posterior expresión en Escherichia Coli. La proteína recombinante fue purificada y utilizada como antígeno para el diagnóstico serológico de la enfermedad. El gen que codifica una hipotética NTPasa viral fue identificado empleando oligonucleótidos correspondientes a secuencias consenso de diversas ATPasas. La secuenciación del gen reveló la existencia de una similitud significativa con proteínas de una superfamilia de helicasas. El gen fue expresado en E. Coli. La proteína recombinante resultó ser insoluble y no presento actividad ATPasa.

El estudio de las proteínas estructurales del virus de la peste porcina africana resulta crucial de cara al desarrollo de una vacuna y de un método de diagnóstico eficaces. El gen que codifica la proteína p72 fue identificado utilizando sondas oligonucleotídicas derivadas de secuencias parciales de aminoácidos de la proteína purificada. La determinación de la secuencia de nucleótidos del gen permitió deducir la secuencia de aminoácidos de la proteína y facilitó su posterior expresión en Escherichia Coli. La proteína recombinante fue purificada y utilizada como antígeno para el diagnóstico serológico de la enfermedad. El gen que codifica una hipotética NTPasa viral fue identificado empleando oligonucleótidos correspondientes a secuencias consenso de diversas ATPasas. La secuenciación del gen reveló la existencia de una similitud significativa con proteínas de una superfamilia de helicasas. El gen fue expresado en E. Coli. La proteína recombinante resultó ser insoluble y no presento actividad ATPasa.

URI:
http://hdl.handle.net/10651/14081
Otros identificadores:
https://www.educacion.gob.es/teseo/mostrarRef.do?ref=103485
Notas Locales:

Tesis 1992-102

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