Expresión en Escherichia coli de genes sintéticos de metalotioneína con alteraciones en regiones codificadoras de cisteína y análisis de las propiedades de las proteínas codificadas

Abstract

Para analizar los procesos biosintéticos de la metalotioneína en su forma unida al cadmio se han expresado en E. coli genes codificadores para los siguientes polipéptidos: metalotioneína-2 humana, el dominio-a y el dominio-b de la metalotioneína-2 humana, y una metalotioneína mutante que tenía 9 cisteínas del dominio-a sustituidas por alaninas (metalotioneína mutante-ANA). Se aislaron las formas unidas al cadmio de la metalotioneína-2 humana y del dominio-a y se analizaron sus propiedades bioquímicas y espectroscópicas. Las formas unidas al cadmio del dominio-b y de la metalotioneína mutante ANA no fueron detectadas. Se concluye que la forma unida al cadmio del dominio-a juega un papel primordial en los procesos biosintéticos de la metalotioneína unida al cadmio.