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Interacción de lactoferrina con receptores bacterianos y su influencia sobre la acción antimicrobiana

Autor(es) y otros:
Lillo Sauras, Ana de
Director(es):
Fierro Roza, José FernandoAutoridad Uniovi
Centro/Departamento/Otros:
Biología Funcional, Departamento deAutoridad Uniovi
Fecha de publicación:
1997
Descripción física:
137 p.
Resumen:

La lactoferrina es una glicoproteína multifuncional entre la que destaca su actividad antimicrobiana desempeñando un importante papel en la inmunidad inespecífica. En este trabajo, se estudió el efecto de la lactoferrina sobre especies Gram positivas del género Micrococcus. La lactoferrina resultó ser bacteriolítica sobre M. luteus, siendo M. radiophilus, M. roseus y M. varians resistentes a la molécula completa, pero sensibles a una mezcla peptídica generada por hidrólisis ácida a partir de la proteína. En consecuencia, el sitio de acción estaba presente en las cuatro especies, encontrándose la causa de este comportamiento diferente, en la fase de unión de la proteína a la superficie celular. Se identificaron y purificaron los receptores de unión a la lactoferrina y se estudió la interacción con ellos. Finalmente, se sugiere la existencia de tres fases en el mecanismo de acción de la lactoferrina: fase de unión, que tendría lugar en primer lugar al lipománano en el caso de M. luteus; fase de procesamiento e internalización de la proteína y fase de acción, conduciendo en último caso a una lisis celular. Por otra parte, se purifica una proteína monomérica y soluble en sarkosyl, de 40kda, con gran afinidad por lactoferrina en el patógeno oral Prevotella nigrescens 77.

La lactoferrina es una glicoproteína multifuncional entre la que destaca su actividad antimicrobiana desempeñando un importante papel en la inmunidad inespecífica. En este trabajo, se estudió el efecto de la lactoferrina sobre especies Gram positivas del género Micrococcus. La lactoferrina resultó ser bacteriolítica sobre M. luteus, siendo M. radiophilus, M. roseus y M. varians resistentes a la molécula completa, pero sensibles a una mezcla peptídica generada por hidrólisis ácida a partir de la proteína. En consecuencia, el sitio de acción estaba presente en las cuatro especies, encontrándose la causa de este comportamiento diferente, en la fase de unión de la proteína a la superficie celular. Se identificaron y purificaron los receptores de unión a la lactoferrina y se estudió la interacción con ellos. Finalmente, se sugiere la existencia de tres fases en el mecanismo de acción de la lactoferrina: fase de unión, que tendría lugar en primer lugar al lipománano en el caso de M. luteus; fase de procesamiento e internalización de la proteína y fase de acción, conduciendo en último caso a una lisis celular. Por otra parte, se purifica una proteína monomérica y soluble en sarkosyl, de 40kda, con gran afinidad por lactoferrina en el patógeno oral Prevotella nigrescens 77.

URI:
http://hdl.handle.net/10651/13908
Otros identificadores:
https://www.educacion.gob.es/teseo/mostrarRef.do?ref=180483
Notas Locales:

Tesis 1996-112

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