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Mecanismos de activación de la MAPK por el receptor de TRH

dc.contributor.advisorPeña Cortines, María del Pilar de la 
dc.contributor.authorPalomero Vázquez, Teresa
dc.contributor.otherBioquímica y Biología Molecular, Departamento de 
dc.date.accessioned2013-04-30T10:49:55Z
dc.date.available2013-04-30T10:49:55Z
dc.date.issued1998
dc.identifier.otherhttps://www.educacion.gob.es/teseo/mostrarRef.do?ref=197472
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10651/13816
dc.description.abstractLos mecanismos de activación de la MAP quinasa (MAPK) por el receptor de TRH se han estudiado tanto en las células adenohipofisarias que contienen dicho receptor, como en el sistema modelo constituido por las células COS-7 transfectadas transitoriamente con el receptor más la quinasa etiquetada con el epítopo HA. A pesar de que el efecto hormonal es mediado por una proteína G insensible a las toxinas del cólera y pertúsica, probablemente la Gq/11, la activación de la quinasa es tan sólo parcialmente dependiente de la proteín quinasa C (PKC). Nuestros resultados demuestran por primera vez que, contrariamente a lo supuesto hasta ahora, la fracción PKC-independiente es mediada por dímeros Beta de la proteína G. Un intermediario clave de esta segunda ruta, que coexiste pero es independiente de la mediada por la activación de la PKC vía subunidades alfa de la proteína Gq/11, es la proteína p21ras. La activación de una o más tirosín quinasas y de la fosfoinosítido 3 quinasa, pero no del receptor para el factor de crecimiento epidérmico, es un componente esencial del efecto de la TRH sobre la MAPK. Todo ello, junto con la demostración de la inducción de focos de transformación dependientes de la hormona en células NIH 3T3 transfectadas con el receptor de TRH, sugiere que dicho receptor constituye un factor potencialmente oncogénico bajo ciertas condiciones fisiológicas y/o patológicas.
dc.format.extent109 p.
dc.language.isospa
dc.titleMecanismos de activación de la MAPK por el receptor de TRH
dc.typedoctoral thesisspa
dc.local.notesTesis 1998-140


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